Propiedades de la glutamina

Suplemento de glutamina

La glutamina sintetasa utiliza el amoníaco producido por la reducción de nitratos, la degradación de aminoácidos y la fotorrespiración[4] El grupo amida del glutamato es una fuente de nitrógeno para la síntesis de los metabolitos de la vía de la glutamina[5].

Otras reacciones pueden tener lugar a través de la GS. La competencia entre el ion amonio y el agua, sus afinidades de unión, y la concentración de ion amonio, influyen en la síntesis de glutamina y en la hidrólisis de glutamina. La glutamina se forma si un ion amonio ataca el intermedio acil-fosfato, mientras que el glutamato se rehace si el agua ataca el intermedio[6][7] El ion amonio se une más fuertemente que el agua a la GS debido a las fuerzas electrostáticas entre un catión y un bolsillo cargado negativamente[4] Otra posible reacción es que al unirse el NH2OH a la GS, en lugar del NH4+, se produce el γ-glutamilhidroxamato[6][7].

La glutamina sintetasa puede estar compuesta por 8, 10 o 12 subunidades idénticas separadas en dos anillos enfrentados[6][8][9][10] Las GS bacterianas son dodecámeras con 12 sitios activos entre cada monómero[6] Cada sitio activo crea un “túnel” que es el lugar de tres sitios de unión de sustratos distintos: nucleótido, ion amonio y aminoácido. [4] [6] [10] [11] El ATP se une a la parte superior del bifunnel que se abre a la superficie externa de la GS [4] El glutamato se une a la parte inferior del sitio activo [7] El centro del bifunnel contiene dos sitios en los que se unen cationes divalentes (Mn+2 o Mg+2). Uno de los sitios de unión de los cationes está implicado en la transferencia de fósforo del ATP al glutamato, mientras que el segundo estabiliza el GS activo y ayuda a la unión del glutamato[6].

Cáncer de glutamina

La glucosa está ampliamente aceptada como el principal nutriente para el mantenimiento y la promoción de la función celular. Sin embargo, proponemos que los aminoácidos de 5 carbonos, la glutamina y el glutamato, se consideren igualmente importantes para el mantenimiento y la promoción de la función celular. Las funciones de la glutamina son muchas e incluyen: sustrato para la síntesis de proteínas, precursor anabólico para el crecimiento muscular, equilibrio ácido-base en el riñón, sustrato para la ureogénesis en el hígado, sustrato para la gluconeogénesis hepática y renal, combustible oxidativo para el intestino y las células del sistema inmunitario, transporte de nitrógeno entre órganos, precursor para la síntesis de neurotransmisores, precursor para la síntesis de nucleótidos y ácidos nucleicos y precursor para la producción de glutatión. Muchas de estas funciones están relacionadas con la formación de glutamato a partir de la glutamina. Proponemos que las propiedades únicas en cuanto a la concentración y las rutas de metabolismo de estos aminoácidos permiten que se utilicen para un conjunto diverso de procesos relacionados con la función especializada de cada una de las células que utilizan la glutamina. En esta revisión destacamos los aspectos especializados del metabolismo de la glutamina/glutamato de las diferentes células que utilizan la glutamina y en cada caso relacionamos los aspectos clave del metabolismo con la función celular.

Alimentos con glutamina

ResumenLa bacteria verde fototrófica del azufre Chlorobium vibrioforme f. thiosulfatophilum asimilaba el amoníaco a través de la glutamina sintetasa y la glutamato sintasa cuando crecía con amoníaco hasta 30 mM, pero por encima de este nivel la glutamato deshidrogenasa era la enzima clave. La glutamina sintetasa purificada 42 veces resultó estar adenilada. La actividad γ-glutamiltransferasa de la enzima se vio notablemente inhibida por la alanina, la glicina, la serina y la lisina, y estos aminoácidos en diversas combinaciones mostraron una inhibición acumulativa. Los nucleótidos de adenina también inhibieron la actividad de la enzima, especialmente el ATP. La glutamato sintasa purificada 222 veces tenía una absorción máxima a 440 nm que se reducía con el ditionito de sodio, y la enzima era inhibida por la atebrina, lo que indicaba la presencia de un componente de flavina. La enzima tenía requerimientos específicos de NADH, α-cetoglutarato y l-glutamina, los valores de K

m para estos fueron 13,5, 270 y 769 μM respectivamente. La glutamato sintasa era sensible a la inhibición por retroalimentación de aminoácidos, nucleótidos de adenina y otros metabolitos, y los efectos combinados de estos inhibidores eran acumulativos.

Cuándo tomar glutamina

La glutamina (símbolo Gln o Q)[4] es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas. Su cadena lateral es similar a la del ácido glutámico, salvo que el grupo del ácido carboxílico se sustituye por una amida. Se clasifica como un aminoácido polar de carga neutra. Es no esencial y condicionalmente esencial en los seres humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizar normalmente cantidades suficientes, pero en algunos casos de estrés, la demanda del cuerpo de glutamina aumenta, y la glutamina debe obtenerse de la dieta[5][6] Está codificada por los codones CAA y CAG.

La glutamina es sintetizada por la enzima glutamina sintetasa a partir de glutamato y amoníaco. El tejido productor de glutamina más relevante es la masa muscular, que representa alrededor del 90% de toda la glutamina sintetizada. La glutamina también es liberada, en pequeñas cantidades, por los pulmones y el cerebro[14]. Aunque el hígado es capaz de realizar una síntesis relevante de glutamina, su papel en el metabolismo de la glutamina es más regulador que productor, ya que el hígado absorbe grandes cantidades de glutamina derivadas del intestino[7].