Propiedades de la lisina

Propiedades de la arginina

La hidroxilisina (Hyl) es un aminoácido con la fórmula molecular C6H14N2O3. Fue descubierto por primera vez en 1921 por Donald Van Slyke como la forma 5-hidroxilisina[1]. Es más conocida como componente del colágeno[2].

Se biosintetiza a partir de la lisina mediante su oxidación por las enzimas lisil hidroxilasas. La forma más común es el estereoisómero (5R) que se encuentra en el colágeno. Sin embargo, recientemente se ha demostrado que la enzima JMJD6 es una lisil hidroxilasa que modifica un factor de empalme de ARN produciendo el estereoisómero (5S). Además, en E. coli se ha identificado al menos una enzima lisina N-hidroxilasa, denominada IucD[3].

Valina

La alisina es un derivado de la lisina, utilizado en la producción de elastina y colágeno. Se produce por la acción de la enzima lisil oxidasa en la matriz extracelular y es esencial en la formación de enlaces cruzados que estabilizan el colágeno y la elastina[1].

La presencia de grandes cantidades de elastina y colágeno en los tejidos puede provocar metástasis: la propagación de la enfermedad. El tejido fibroso que contiene colágeno oxidado puede dar lugar a una condición conocida como fibrosis. La oxidación de los residuos de lisina presentes en el colágeno crea el aldehído, aminoadípico-δ-semialdehído (alilsina). El aumento de la concentración de alilsina en los tejidos se ha correlacionado con la presencia de fibrosis[2] Para calificar los carbonilos proteicos en los sistemas biológicos, la mayoría de los estudios de investigación utilizan el proceso de la dinitrofenilhidrazina (DNPH). El estudio de determinados carbonilos proteicos, como la alilsina, revela más sobre procesos y mecanismos redox específicos a nivel molecular. [3] Se ha descubierto que la alilsina y su producto de oxidación, el ácido α-amino adípico (α-AA), son también indicadores de riesgo de diabetes. Para comprender mejor este concepto, se incubó albúmina de suero humano durante 32 horas a 37 grados Celsius en presencia de FeCl3 (25 μM) y de concentraciones crecientes de glucosa. Se comprobó que tanto los niveles de alilsina como de α-AA aumentaban a medida que se incrementaban los niveles de glucosa, lo que provocaba el agotamiento del triptófano. En cuanto a las funciones subyacentes del triptófano y sus metabolitos, el agotamiento del triptófano y sus metabolitos puede dar lugar a problemas fisiológicos adicionales como la enfermedad arterial coronaria y las complicaciones neurológicas[4].

Propiedades de la tirosina

La L-Lisina es un aminoácido esencial (un bloque de construcción de proteínas) que el cuerpo no puede producir a partir de otros nutrientes. Contribuye a la absorción adecuada del calcio y a la formación de colágeno para los huesos, los cartílagos y el tejido conectivo. Este

L-Lisina S-(carboximetil)-L-cisteína Etil 2,6-diaminohexanoato dihidrocloruro Metil L-lisinato dihidrocloruro H-LYS-NH2 2HCL L-Fenilalanina L-Isoleucina L-Treonina L-Lisina hidrocloruro BOC-N-EPSILON-ISOPROPYL-L-LISINA, BOC-N-EPSILON-ISOPROPYL-L-LISINA BOC-N-EPSILON-NICOTINOYL-D-LYSINE,BOC-N-EPSILON-NICOTINOYL-D-LYSINE Fmoc-N’-metiltrityl-L-lysine BOC-N-EPSILON-ISOPROPYL-N-EPSILON-Z-L-LYSINE, BOC-N-EPSILON-ISOPROPIL-N-EPSILON-Z-L-LYSINE BOC-N-EPSILON-NICOTINOIL-L-LYSINE,BOC-N-EPSILON-NICOTINOIL-L-LYSINE BOC-N-EPSILON-FMOC-L-LYSINE METHYL ESTER,BOC-N-EPSILON-FMOC-L-LYSINE METHYL ESTER BOC-N-ALFA-METIL-N-EPSILON-Z-L-LYSINE, BOC-N-ALFA-METIL-N-EPSILON-Z-L-LYSINA BOC-N-EPSILON-(2-CLORO-Z)-D-LYSINA,BOC-N-EPSILON-(2-CLORO-Z)-D-LYSINA BOC-N-EPSILON-Z-D-LYSINA,BOC-N-EPSILON-Z-D-LYSINA BOC-N-EPSILON-DIMETIL-L-LYSINA,BOC-N-EPSILON-DIMETIL-L-LYSINA

Leucina

IntroducciónLa estabilidad de las proteínas frente a condiciones no fisiológicas, como las altas temperaturas, el pH ácido o básico y los detergentes, es una preocupación importante en los procesos industriales y en las perspectivas académicas. La mejora de la estabilidad de las proteínas es cada vez más importante debido a la creciente demanda de utilizarlas como parte de biodispositivos procesados y operados en condiciones adversas, además de los procesos enzimáticos tradicionales [1]-[3]. Un profundo conocimiento del mecanismo de plegado de las proteínas y de sus estructuras ha permitido comprender la estabilidad de las mismas, lo que ha hecho posible el desarrollo de una serie de enfoques de ingeniería de proteínas para mejorar su estabilidad [4]-[8]. Por ejemplo, la estabilidad de las proteínas puede mejorarse introduciendo más enlaces intradisulfuro, diseñando más núcleos hidrofóbicos o modificando las cargas superficiales [9]-[12]. Sin embargo, es necesario identificar otros parámetros relacionados con la estabilidad de la proteína, ya que ésta es un fenómeno de cooperación de varias interacciones en la proteína.